Transferinový receptor
Transferinový receptor (TfR) je transportní protein pro transferin, který zajišťuje přenos železa do buňky dle intracelulární koncentrace železa. Vzniká transferin-železo komplex pomocí receptorem zprostředkované endocytózy.[1] .[2] Receptory jsou transmembránové glykoproteiny. Zatímco TfR1 má všude vysokou afinitu k železu, exprese TfR2 je omezena na určité typy buněk a není ovlivněna intracelulární koncentraci železa. TfR2 se váže na transferin s 25–30krát nižší afinitu než TfR1.[3][4] Ačkoli TfR1 zprostředkované vychytávání železa je hlavní cestou pro získání železa ve většině buněk zejména v vývojových erytrocytů, mechanismus vychytávání se liší v závislosti na typu buněk. [5][6][7][8].[9][10][11]
Post-transkripční regulace
[editovat | editovat zdroj]Nízká koncentrace železa podporuje zvýšení hladiny transferinového receptoru za účelem zvýšení příjmu železa do buňky. Tak, transferinový receptor udržuje buněčnou homeostázu železa.
Reference
[editovat | editovat zdroj]V tomto článku byl použit překlad textu z článku Transferrin receptor na anglické Wikipedii.
- ↑ Qian ZM, Li H, Sun H, Ho K. Targeted drug delivery via the transferrin receptor-mediated endocytosis pathway. Pharmacological Reviews. December 2002, s. 561–87. DOI 10.1124/pr.54.4.561. PMID 12429868.; Figure 3: The cycle of transferrin and transferrin receptor 1-mediated cellular iron uptake.
- ↑ Jandl JH, Inman JK, Simmons RL, Allen DW. Transfer of iron from serum iron-binding protein to human reticulocytes. The Journal of Clinical Investigation. January 1959, s. 161–85. DOI 10.1172/JCI103786. PMID 13620780.
- ↑ Kawabata H, Germain RS, Vuong PT, Nakamaki T, Said JW, Koeffler HP. Transferrin receptor 2-alpha supports cell growth both in iron-chelated cultured cells and in vivo. The Journal of Biological Chemistry. June 2000, s. 16618–25. DOI 10.1074/jbc.M908846199. PMID 10748106.
- ↑ West AP, Bennett MJ, Sellers VM, Andrews NC, Enns CA, Bjorkman PJ. Comparison of the interactions of transferrin receptor and transferrin receptor 2 with transferrin and the hereditary hemochromatosis protein HFE. The Journal of Biological Chemistry. December 2000, s. 38135–8. DOI 10.1074/jbc.C000664200. PMID 11027676.
- ↑ Gkouvatsos K, Papanikolaou G, Pantopoulos K. Regulation of iron transport and the role of transferrin. Biochimica et Biophysica Acta. March 2012, s. 188–202. DOI 10.1016/j.bbagen.2011.10.013. PMID 22085723.
- ↑ Trinder D, Zak O, Aisen P. Transferrin receptor-independent uptake of differic transferrin by human hepatoma cells with antisense inhibition of receptor expression. Hepatology. June 1996, s. 1512–20. DOI 10.1053/jhep.1996.v23.pm0008675172. PMID 8675172.
- ↑ Kozyraki R, Fyfe J, Verroust PJ, Jacobsen C, Dautry-Varsat A, Gburek J, Willnow TE, Christensen EI, Moestrup SK. Megalin-dependent cubilin-mediated endocytosis is a major pathway for the apical uptake of transferrin in polarized epithelia. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. October 2001, s. 12491–6. DOI 10.1073/pnas.211291398. PMID 11606717.
- ↑ Yang J, Goetz D, Li JY, Wang W, Mori K, Setlik D, Du T, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Strong R, Barasch J. An iron delivery pathway mediated by a lipocalin. Molecular Cell. November 2002, s. 1045–56. DOI 10.1016/s1097-2765(02)00710-4. PMID 12453413.
- ↑ Sirover MA. Structural analysis of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase functional diversity. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. December 2014, s. 20–6. DOI 10.1016/j.biocel.2014.09.026. PMID 25286305.
- ↑ Boradia VM, Raje M, Raje CI. Protein moonlighting in iron metabolism: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH). Biochemical Society Transactions. December 2014, s. 1796–801. DOI 10.1042/BST20140220. PMID 25399609.
- ↑ Sheokand N, Malhotra H, Kumar S, Tillu VA, Chauhan AS, Raje CI, Raje M. Moonlighting cell-surface GAPDH recruits apotransferrin to effect iron egress from mammalian cells. Journal of Cell Science. October 2014, s. 4279–91. DOI 10.1242/jcs.154005. PMID 25074810.
